Thanh bên bài viết

PDF
Ngày xuất bản: 14/03/2023
Ngày xuất bản Online: 14/03/2023
Số lượt xem tóm tắt: 114
Số lượt xem PDF: 70
DOI: https://doi.org/10.52714/dthu.12.2.2023.1031
Số xuất bản
Tập 12 Số 2 (2023): Chuyên san Khoa học Tự nhiên (Tiếng Việt)
Chuyên mục
Khoa học Tự nhiên (Tiếng Việt)
Trích dẫn bài báo
Huỳnh, T. N. T., Nguyễn , Q. T., & Bùi, V. T. (2023). Nghiên cứu tương tác của hợp chất CID 16040294 với amyloid beta bằng phương pháp docking. Tạp chí Khoa học Đại học Đồng Tháp, 12(2), 44-49. https://doi.org/10.52714/dthu.12.2.2023.1031

Nghiên cứu tương tác của hợp chất CID 16040294 với amyloid beta bằng phương pháp docking

Huỳnh Thị Ngọc Thanh1, Nguyễn Quốc Thái2, , Bùi Văn Thắng3
1 Trung tâm Thực hành - Thí nghiệm, Trường Đại học Đồng Tháp, Việt Nam
2 Khoa Sư phạm Khoa học tự nhiên, Trường Đại học Đồng Tháp, Việt Nam
3 Phòng Đào tạo, Trường Đại học Đồng Tháp, Việt Nam

Nội dung chính của bài viết

Tóm tắt

Giả thuyết amyloid thừa nhận rằng bệnh Alzheimer là bệnh liên quan đến quá trình tích tụ của peptide amyloid beta (Aβ) trong não ở ngoại bào. APP (Amyloid Precursor Protein) bị kích thích và bị cắt bởi các enzyme β-secretases và γ-secretases để tạo nên chuỗi Aβ.  Trong đó Aβ42 thì độc tính hơn Aβ40 và là nguyên nhân gây chết tế bào thần kinh. Sử dụng phương pháp mô phỏng docking, nghiên cứu sự tương tác của CID 16040294 (GVD) với các sợi Aβ42. Kết quả cho thấy rằng CID 16040294 (GVD) tương tác mạnh với các sợi Aβ42, tương tác tốt nhất với cấu trúc sợi 2MXU và tương tác không liên kết có vai trò quan trọng hơn liên kết hydrogen trong trạng thái ổn định của cấu hình thụ thể-phối tử. Từ kết quả cho thấy rằng hợp chất GVD là chất tiềm năng điều trị bệnh Alzheimer.

Chi tiết bài viết

Creative Commons License

This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.

Từ khóa

Amyloid beta, bệnh Alzheimer, năng lượng liên kết, phương pháp docking

Tài liệu tham khảo

Aguzzi, A., & T. O'Connor. (2010). Protein aggregation diseases: pathogenicity and therapeutic perspectives. Nat Rev Drug Discov, 9(3), 237-248.
Alzheimer’s, A. (2015). 2015 Alzheimer's disease facts and figures. Alzheimer's & dementia: the journal of the Alzheimer's Association, 11(3), 332.
Bush, A. I. (2002). Metal complexing agents as therapies for Alzheimer’s disease. Neurobiology of aging, 23(6), 1031-1038.
Colvin, M. T., Silvers, R., Ni, Q. Z., Can, T. V., Sergeyev, I., Rosay, M., ... & Griffin, R. G. (2016). Atomic Resolution Structure of Monomorphic A beta (42) Amyloid Fibrils. Journal of the American Chemical Society, 138(30): 9663-9674.
Hardy, J., & Selkoe, D. J. (2002). The amyloid hypothesis of Alzheimer's disease: progress and problems on the road to therapeutics. Science, 297(5580): 353-356.
Herrup, K. (2015). The case for rejecting the amyloid cascade hypothesis. Nature neuroscience: 794-799.
Kollman, P. A., Massova, I., Reyes, C., Kuhn, B., Huo, S., Chong, L., ... & Cheatham, T. E. (2000). Calculating structures and free energies of complex molecules: combining molecular mechanics and continuum models. Accounts of chemical research 33(12), 889-897.
Nasica-Labouze, J., Nguyen, P. H., Sterpone, F., Berthoumieu, O., Buchete, N. V., Cote, S., ... & Derreumaux, P. (2015). Amyloid β protein and Alzheimer’s disease: When computer simulations complement experimental studies. Chemical reviews, 115(9), 3518-3563.
Sanner, M. F. (1999). Python: a programming language for software integration and development. J Mol Graph Model, 17(1), 57-61.
Thai, N. Q., Nguyen, H. L., Linh, H. Q., & Li, M. S. (2017). Protocol for fast screening of multi-target drug candidates: Application to Alzheimer’s disease. Journal of Molecular Graphics and Modelling, 77, 121-129.
Trott, O., & Olson, A. J. (2010). AutoDock Vina: improving the speed and accuracy of docking with a new scoring function, effi cient optimization, and multithreading. Journal of computational chemistry, 31(2), 455-461.
Viet, M. H., Chen, C. Y., Hu, C. K., Chen, Y. R., & Li, M. S. (2013). Discovery of dihydrochalcone as potential lead for Alzheimer’s disease: in silico and in vitro study. PloS one, 8(11), 79151.
Huy, P. D. Q., Yu, Y. C., Ngo, S. T., Van Thao, T., Chen, C. P., Li, M. S., & Chen, Y. C. (2013). In silico and in vitro characterization of anti-amyloidogenic activity of vitamin K3 analogues for Alzheimer's disease, Biochimica et biophysica acta, 1830(4), 2960-2969.
Viet, M. H., Siposova, K., Bednarikova, Z., Antosova, A., Nguyen, T. T., Gazova, Z., & Li, M. S. (2015). In silico and in vitro study of binding affinity of tripeptides to amyloid β fi brils: implications for Alzheimer’s disease. The Journal of Physical Chemistry B, 119(16), 5145-5155.
Wälti, M. A., Ravotti, F., Arai, H., Glabe, C. G., Wall, J. S., Böckmann, A., ... & Riek, R. (2016). Atomic-resolution structure of a disease-relevant Aβ (1-4c2) amyloid fibril. Proceedings of the National Academy of Sciences, 113(34), E4976-E4984.
Wilson, R. S., Segawa, E., Boyle, P. A., Anagnos, S. E., Hizel, L. P., & Bennett, D. A. (2012). The natural history of cognitive decline in Alzheimer's disease. Psychology and aging, 27(4), 1008.
Xiao, Y., Ma, B., McElheny, D., Parthasarathy, S., Long, F., Hoshi, M., ... & Ishii, Y. (2015). Aβ (1-42) fi bril structure illuminates self-recognition and replication of amyloid in Alzheimer's disease. Nature structural & molecular biology, 22(6), 499-505.